Grupo prostético



Un grupo prostético es el componente no aminoacídico que forma parte de la estructura de algunas proteínas y que se halla fuertemente unido al resto de la molécula. Las proteínas con grupo prostético reciben el nombre de heteroproteínas (o proteínas conjugadas).

Hay enzimas que son proteínas conjugadas; se trata de enzimas que requieren algún cofactor (metálico u orgánico) y éste se halla ligado con fuerza de manera permanente en la estructura molecular. Si un cofactor enzimático (metálico u orgánico) sólo se une a la enzima durante la catálisis no debe ser considerado un grupo prostético.

Lista de grupos prostéticos

Grupo prostético Función Distribución
Flavín mononucleótido [1] Reacciones redox Bacterias, Archaea y eucariotas
Flavín adenín dinucleótido [1] Reacciones redox Bacterias, Archaea yeucariotas
Pirroloquinolina quinona [2] Reacciones Redox Bacterias
Fosfato de piridoxal [3] Transaminación, descarboxilación y desaminación Bacterias, Archaea y eucariotas
Biotina [4] Carboxilación Bacterias, Archaea y eucariotas
Metilcobalamina [5] Metilación e isomerización Bacterias, Archaea y eucariotas
Pirofosfato de tiamina [6] Descarboxilación Bacterias, Archaea y eucariotas
Hemo [7] Reacciones redox Bacterias, Archaea y eucariotas
Molibdopterina [8] [9] Reacciones de oxigenación Bacterias, Archaea y eucariotas
Ácido lipoico [10] Reacciones redox Bacterias, Archaea y eucariotas

Referencias

  1. a b Joosten V, van Berkel WJ (2007). "Flavoenzymes". Curr Opin Chem Biol 11 (2): 195–202.
  2. Salisbury SA, Forrest HS, Cruse WB, Kennard O (1979). "A novel coenzyme from bacterial primary alcohol dehydrogenases.". Nature 280 (5725): 843-4. PMID 471057
  3. Eliot AC, Kirsch JF (2004). "Pyridoxal phosphate enzymes: mechanistic, structural, and evolutionary considerations". Annu. Rev. Biochem. 73: 383–415.
  4. Jitrapakdee S, Wallace JC (2003). "The biotin enzyme family: conserved structural motifs and domain rearrangements". Curr. Protein Pept. Sci. 4 (3): 217–29.
  5. Banerjee R, Ragsdale SW (2003). "The many faces of vitamin B12: catalysis by cobalamin-dependent enzymes". Annu. Rev. Biochem. 72: 209–47.
  6. Frank RA, Leeper FJ, Luisi BF (2007). "Structure, mechanism and catalytic duality of thiamine-dependent enzymes". Cell. Mol. Life Sci. 64 (7-8): 892–905.
  7. Wijayanti N, Katz N, Immenschuh S (2004). "Biology of heme in health and disease". Curr. Med. Chem. 11 (8): 981–6.
  8. Mendel RR, Hänsch R (2002). "Molybdoenzymes and molybdenum cofactor in plants". J. Exp. Bot. 53 (375): 1689–98.
  9. Mendel RR, Bittner F (2006). "Cell biology of molybdenum". Biochim. Biophys. Acta 1763 (7): 621–35.
  10. Bustamante J, Lodge JK, Marcocci L, Tritschler HJ, Packer L, Rihn BH (1998). "Alpha-lipoic acid in liver metabolism and disease". Free Radic. Biol. Med. 24 (6): 1023–39.

Véase también

 
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