Los investigadores muestran cómo se puede degradar la materia prima del caucho sintético
El objetivo de los investigadores es poder descomponer otras sustancias similares de los neumáticos de los coches en el futuro
Las enzimas son capaces de degradar el poliisopreno sintético. Los investigadores de la Universidad Martin Luther de Halle-Wittenberg (MLU) y del Instituto Leibniz de Bioquímica Vegetal (IPB) han creado y explotado las condiciones específicas para ello. El poliisopreno es el principal componente del caucho natural y de muchos tipos de caucho que también se utilizan, por ejemplo, en los neumáticos de los automóviles. Hasta ahora, sólo ha sido posible degradar el poliisopreno, con una composición similar a la del caucho natural. La presente investigación podría aportar importantes conocimientos para lograr una economía circular. El estudio aparece en la revista Green Chemistry.
Imagen simbólica
Unplash
El caucho natural se utiliza para fabricar poliisopreno, que a su vez permite la producción de muchos tipos de cauchos y plásticos. El poliisopreno es una molécula de cadena larga formada por la unión de cientos o miles de moléculas de isopreno más pequeñas. "Varias bacterias son capaces de degradar el poliisopreno natural con la ayuda de enzimas", explica el químico de la MLU Vico Adjedje. Las enzimas son biomoléculas que hacen posible las reacciones químicas en todos los organismos vivos, desde los simples unicelulares hasta los humanos. Dado que la demanda mundial de productos de caucho es mayor de lo que pueden satisfacer las existencias de caucho natural, el material de partida se produce principalmente mediante síntesis química. Las variantes naturales y sintéticas tienen propiedades similares, pero presentan una serie de diferencias en la estructura de las moléculas que las componen.
Los equipos de investigación del Prof. Dr. Wolfgang Binder, de la MLU, y del Prof. Dr. Martin Weissenborn, del IPB y la MLU, han encontrado ahora una forma de descomponer el poliisopreno producido artificialmente utilizando la enzima LCPK30. "Somos los primeros que hemos conseguido convertir el poliisopreno en una forma con la que la enzima también puede trabajar", afirma Binder. Para ello, los investigadores se inspiraron en la naturaleza: "Partimos de la base de que el poliisopreno sintético debe estar presente en una emulsión para que la enzima pueda funcionar correctamente", dice Adjedje.
La leche, compuesta en gran parte por agua y grasa, es un ejemplo típico de emulsión. Forma glóbulos de unos pocos micrómetros, y su fina distribución en el agua hace que la leche parezca turbia. Al igual que la grasa, el poliisopreno es prácticamente insoluble en el agua. Sin embargo, la naturaleza consigue distribuirlo uniformemente en el agua: como leche de látex de color blanco lechoso, que se recoge en las plantaciones de caucho y se transforma en caucho natural. Inspirándose en esta leche de látex, los investigadores consiguieron distribuir uniformemente en el agua el poliisopreno producido sintéticamente, utilizando un disolvente específico. La enzima se adaptó a la emulsión artificial y así permaneció intacta durante el tiempo de reacción, rompiendo las largas cadenas moleculares del poliisopreno en fragmentos mucho más pequeños.
El objetivo de los investigadores es poder descomponer en el futuro otras sustancias similares de los neumáticos de los coches. "Al material de partida le ocurren muchas cosas antes de convertirse en un neumático acabado: las cadenas moleculares se entrecruzan químicamente para cambiar las propiedades mecánicas. Se añaden plastificantes y antioxidantes. Estos últimos, en particular, suponen un problema para la enzima porque atacan su estructura", dice Adjedje. Los resultados también suponen un importante impulso a la economía del reciclaje. "Podríamos seguir procesando los productos de degradación para convertirlos en productos químicos finos y fragancias, o reproducir nuevos plásticos", explica Binder. Los investigadores utilizaron el LCPK30 tal y como se encuentra en la naturaleza. El equipo de investigación de Weissenborn trabaja actualmente en la optimización de la enzima para que sea menos sensible a los disolventes y desencadene más reacciones.
Nota: Este artículo ha sido traducido utilizando un sistema informático sin intervención humana. LUMITOS ofrece estas traducciones automáticas para presentar una gama más amplia de noticias de actualidad. Como este artículo ha sido traducido con traducción automática, es posible que contenga errores de vocabulario, sintaxis o gramática. El artículo original en Inglés se puede encontrar aquí.
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