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Beta-amiloide



Superficie y estructura secundaria del beta-amiloide
Beta amiloide
Identificadores
Símbolo APP
Símbolos alt. AD1
Entrez 351
HUGO 620
OMIM 104760
RefSeq NM_000484
UniProt P05067
Otros datos
Locus Cr. 21 q21.2

El β-amiloide es un péptido de 39 a 43 aminoácidos de longitud,[1] [2] que se origina a partir del corte de APP, que es una proteína transmembrana. Es el principal componente de las placas seniles en el tejido cerebral y por ende una de las moléculas moduladoras de la Enfermedad de Alzheimer. Actualmente, se cree que esta molécula es la gran responsable en la cascada de eventos que se desencadena ésta enfermedad.[3] [4]

Tabla de contenidos

Estructura del β-amiloide

  Debido a que éste péptido posee una longitud de alrededor de 40 aminoácidos, ésta estructura adopta una conformación particular. Al encontrarse formando agregaciones, los residuos amioacídicos 1 al 17 se encuentran desordenados y los residuos 18 a 40 o 42, forman un motivo β-lamina - giro - β-lámina (β-strand-turn-β-strand),[5] mediante dos hojas-β paralelas, formadas por los residuos aminoacídicos 18-26 (β1) y 31-42 (β2)[6]

El β-amiloide es un dominio perteneciente a la APP de tipo transmembrana, que posee su sitio N-terminal en la zona extracelular, a 28 aminoacidos de la región transmembrana, y su sitio C-terminal se localiza dentro de ésta ultima. Éstos extremos nacen por el corte realizado por la β-secretasa (origina el N-terminal) y la γ-secretasa (origina el C-terminal)

Formación de β-Amiloide

El APP, una glicoproteína transmembrana, da origen al β-amiloide que tiene su extremo N-terminal en el dominio extracelular y su extremo C-terminal en la región transmembrana.[7]

La Cascada Amiloide

Artículo principal: La Cascada Amiloide

es amino difusible

Tratamientos contra β-amiloide

Referencias

  1. ↑ Glenner & Wong. Alzheimer's disease: Initial report of the purification and characterization of a novel cerebrovascular amyloid protein. Biochem Biophys Res Commun. Vol 120(3):885-890 [1]
  2. ↑ Glenner & Wong. Alzheimer's disease and Down's syndrome: Sharing of a unique cerebrovascular amyloid fibril protein.Biochem Biophys Res Commun. Vol 122(3):1131-1135 [2]
  3. ↑ Hardy & Higgins. Alzheimer's Disease:The Amyloid Cascade hypothesis. Science, Vol.256, No.5054, 10 Abril 1992, pp.184-185. [3]
  4. ↑ Hardy J. Has the amyloid cascade hypothesis for Alzheimer's disease been proved?. Curr Alzheimer Res. 2006 Feb;3(1):71-3.[4]
  5. ↑ Kirschner et al. X-Ray Diffraction from Intraneuronal Paired Helical Filaments and Extraneuronal Amyloid Fibers in Alzheimer Disease Indicates Cross-β Conformation. Proc Natl Acad Sci USA. 83(2):503-507 (1986)
  6. ↑ Lührs et al. 3D structure of Alzheimer's amyloid-β(1–42) fibrils. Proc Natl Acad Sci USA, 102(48):17342--47
  7. ↑ Goedert & Spillantini. A Century of Alzheimer's Disease. Science, Vol. 314:777-781 (2006)
 
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