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Diagrama de Eadie-Hofstee



El diagrama de Eadie-Hofstee diagram, también llamado de Woolf-Eadie-Augustinsson-Hofstee o de Eadie-Augustinsson, es una representación gráfica de la función matemática utilizada en bioquímica en el estudio de la cinética de las reacciones enzimáticas, por la que se relaciona la velocidad de una reacción con la concentración del sustrato:

v = -K_m { v \over [S] } + v_{max}

donde 'v' representa la velocidad de la reacción, 'Km' es la constante de Michaelis-Menten, [S] es la concentración del sustrato y 'vmax', es el máximo de la velocidad de la reacción.

El diagrama puede deducirse de la ecuación de Michaelis-Menten como sigue:

v = {{v_{max} [S]} \over {K_m + [S]}}

si se invierte y multiplica por vmax, se obtiene:

{v_{max} \over v} = {{v_{max}(K_m+[S])}\over{v_{max}[S]}} = {{K_m+[S]}\over{[S]}}

que reordenando:

v_{max} = {{{vK_m} \over {[S]}} + {{v[S]} \over {[S]}}} = {{vK_m}\over {[S]}} + v

al aislar V, se obtiene:

v = -K_m{v \over {[S]}} + v_{max}


De manera similar a otras técnicas que permiten linearizar la ecuación de Michaelis-Menten, el digrama Eadie-Hofstee permite visualizar rápidamente los parámetros cinéticos importantes como Km y vmax a la vez que está menos afectada por el margen de error que el diagrama de Lineweaver-Burke, debido a que asigna el mismo peso a todos los puntos para cualquier rango de concentración del sustrato o de la velocidad de reacción.

Una de las consecuencias de la aproximación de Eadie-Hofstee es que tanto la variable en la ordenada como en la abscisa no son independientes, sino que dependen de la velocidad de la reacción. De éste modo, cualquier error experimental se encuentra presente en ambos ejes.

Referencias

  • Eadie, GS (1942). "The Inhibition of Cholinesterase by Physostigmine and Prostigmine". Journal of Biological Chemistry 146: 85—93.
  • Hofstee, BHJ (1959). "Non-Inverted Versus Inverted Plots in Enzyme Kinetics". Nature 184: 1296—1298.
  • Dowd, JE, and Riggs, DS (1965). "A Comparison of Estimates of Michaelis-Menten Kinetic Constants from Various Linear Transformations". Journal of Biological Chemistry 240: 863—869.
  • Atkins, GL, and Nimmo, IA (1975). "A comparison of seven methods for fitting the Michaelis-Menten equation". Biochemical Journal 149: 775—777.
 
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