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Fosfolipasa C dependiente de zinc



 

Las llamadas fosfolipasa C dependientes de zinc o lecitinasa C, son una familia de fosfolipasas C bacterianas, algunas de las cuales se conocen como las toxinas alfa.

Tabla de contenidos

Función

La bacteria Bacillus cereus contiene una fosfolipasas C monomérica EC 3.1.4.3 de 245 residuos de aminoácidos. Esta enzima tiene preferencia actuar sobre la fosfatidilcolina, pero tiene también cierta actividad catalítica con la esfingomielina y el fosfatidilinositol.[1]

Estructura

Los estudios de secuencia de la molécula demuestran que es una proteína muy similar a la toxina alfa del Clostridium perfringens y Clostridium bifermentans, que es una fosfolipasa C asociada a hemólisis y ruptura celular,[2] y a la lecitinasa de la Listeria monocytogenes, que participa en la transmición de una célula hospedadora a la otra rompiendo las vacuolas que rodean al microorganismo durante la transferencia.[3]

Estas enzimas catalizan la conversión de fosfatidilcolina y agua al producto final 1,2-diacilglicerol y fosfato de colina:[1] [2] [4]

:\left[\mathrm{Fosfatidilcolina + H20}\right] \;\;\overset{ K_d}{\rightleftharpoons}\;\;\left[\mbox{1,2-diacilglicerol + fosfato de colina}\right]

Cofactor

Artículo principal: Cofactor

Cada una de estas proteínas son enzimas que dependen del zinc, específicamente de la unión de 3 iones de zinc por cada enzima, para la función de la misma.[4] En el Bacillus cereus, la fosfolipasa C tiene nueve sitios de unión asociados a la unión del zinc: 5 His, 2 Asp, 1 Glu y 1 para el Trp.

Referencias

  1. ↑ a b Nakamura S, Yamada A, Tsukagoshi N, Udaka S, Sasaki T, Makino S, Little C, Tomita M, Ikezawa H (1988). "Nucleotide sequence and expression in Escherichia coli of the gene coding for sphingomyelinase of Bacillus cereus". Eur. J. Biochem. 175 (2): 213-220.
  2. ↑ a b Titball RW, Rubidge T, Hunter SE, Martin KL, Morris BC, Shuttleworth AD, Anderson DW, Kelly DC (1989). "Molecular cloning and nucleotide sequence of the alpha-toxin (phospholipase C) of Clostridium perfringens". Infect. Immun. 57 (2): 367-376.
  3. ↑ Kocks C, Dramsi S, Ohayon H, Geoffroy C, Mengaud J, Cossart P, Vazquez-Boland JA (1992). "Nucleotide sequence of the lecithinase operon of Listeria monocytogenes and possible role of lecithinase in cell-to-cell spread". Infect. Immun. 60 (1): 219-230.
  4. ↑ a b Titball RW, Rubidge T (1990). "The role of histidine residues in the alpha toxin of Clostridium perfringens". FEMS Microbiol. Lett. 56 (3): 261-265.
 
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