Un veneno ayuda a comprender los biocatalizadores productores de H2
La molécula tóxica de cianuro ataca a las enzimas generadoras de H2, pero al mismo tiempo aporta nuevos conocimientos sobre la catálisis
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En la naturaleza, las enzimas denominadas hidrogenasas son capaces de producir hidrógeno molecular (H2). Algunos tipos especiales de estos biocatalizadores, las llamadas [FeFe]-hidrogenasas, son extremadamente eficientes y, por tanto, interesantes para la producción de hidrógeno a partir de biomasa. Aunque los científicos han aprendido mucho sobre el funcionamiento de estas enzimas, aún quedan muchos detalles por conocer. Un equipo de investigación del grupo de Fotobiotecnología de la Universidad del Ruhr de Bochum (Alemania), dirigido por el Dr. Jifu Duan y el profesor Thomas Happe, ha logrado colmar una laguna científica. Los investigadores demostraron que el cianuro externo se une a las [FeFe] hidrogenasas e inhibe la formación de hidrógeno. En el proceso, detectaron un cambio estructural en la vía de transporte de protones, lo que ayuda a comprender el acoplamiento del transporte de electrones y protones. Los resultados se publican en la revista "Angewandte Chemie" del 4 de diciembre de 2022.
Thomas Happe investiga biocatalizadores capaces de producir hidrógeno de forma respetuosa con el medio ambiente.
© RUB, Marquard
Un sofisticado catalizador interno
Para generar H2, estos biocatalizadores transfieren electrones a protones, empleando una sofisticada estructura como catalizador interno. Este denominado clúster H contiene iones de hierro electrónicamente activos que están unidos a lo que la mayoría de la gente conoce como toxinas: monóxido de carbono y cianuro. Sin embargo, aunque el monóxido de carbono y el cianuro internos son cruciales para la elevada actividad de las hidrogenasas, el monóxido de carbono externo adicional se une al clúster H e impide su producción de H2. "Curiosamente, el cianuro es también un conocido inhibidor de los biocatalizadores que contienen hierro", explica Jifu Duan. "Y, sin embargo, su efecto sobre las [FeFe]-hidrogenasas apenas se había analizado antes".
El equipo de investigadores de Bochum ha colmado esta laguna científica. Los investigadores demostraron que el cianuro externo se une a las [FeFe]-hidrogenasas y las inhibe. En colaboración con el profesor Eckhard Hofmann, jefe del grupo de cristalografía de proteínas de la RUB, el equipo obtuvo la estructura de biocatalizadores productores de H2 a los que se unía cianuro externo. "La estructura de alta resolución en combinación con los análisis espectroscópicos nos indica que el cianuro externo se une directamente al clúster H, de forma similar a otros inhibidores estudiados hasta ahora", afirma Jifu Duan. "Esto explica por qué la hidrogenasa queda inactiva tras el tratamiento con cianuro".
Captación casual de un estado transitorio
Cuando los investigadores examinaron en detalle la estructura de la hidrogenasa envenenada con cianuro, se encontraron con una sorpresa. Observaron cambios estructurales en la vía de transporte de protones necesaria para guiar los protones que se convertirán en H2 hasta el clúster H. "Se ha sugerido que esta conformación es vital para el transporte eficiente de protones, pero nunca se había observado estructuralmente. Casualmente, la unión del cianuro nos ayudó a capturar este estado transitorio", afirma Jifu Duan. "Estos hallazgos son importantes para que los investigadores comprendan el acoplamiento del transporte de electrones y protones, que no sólo es relevante para las enzimas generadoras de H2, sino también para muchos otros biocatalizadores", concluye Thomas Happe.
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