Las enzimas superan la barrera térmica de los 100 grados
El procedimiento resulta interesante para la industria química
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Las enzimas pueden acelerar reacciones químicas de forma selectiva. Se utilizan, entre otras cosas, para fabricar productos químicos de forma más sostenible. Sin embargo, algunas sustancias solo pueden procesarse a altas temperaturas, y estas a menudo no son bien toleradas por las proteínas, que son muy sensibles. Investigadores de la Universidad de Bielefeld han encontrado ahora una forma de utilizar enzimas incluso a 100 grados Celsius y más: las encapsulan en una estructura porosa protectora. De este modo, las enzimas conservan su funcionalidad y pueden reutilizarse varias veces. Los resultados se han publicado en la revista especializada «Angewandte Chemie Novit».
Las enzimas desempeñan un papel importante en la naturaleza. Como biocatalizadores, permiten y aceleran las reacciones químicas en los seres vivos y garantizan que estas se desarrollen de forma controlada. Estas propiedades también las hacen interesantes para la industria química: en comparación con muchos procesos químicos convencionales, las reacciones catalizadas por enzimas suelen poder llevarse a cabo en condiciones más suaves. De este modo, se ahorra energía, se utilizan las materias primas de forma más eficiente y se evitan los residuos.
Sin embargo, las enzimas, al ser moléculas de proteína, tienen un punto débil: necesitan una estructura espacial determinada para poder cumplir su función. A altas temperaturas, esta estructura puede perderse. La enzima se desenrolla entonces de forma similar a un ovillo de lana que se desenreda. De este modo, pierde la actividad deseada como acelerador de la reacción.
Una jaula de polímero protege la enzima
El profesor Dr. Harald Gröger, de la Facultad de Química, y su equipo, junto con el profesor Dr. Andreas Hütten y su equipo de la Facultad de Física, han investigado cómo se pueden estabilizar las enzimas incluso a altas temperaturas y utilizarlas para reacciones químicas. Su idea: la enzima debía integrarse en un entorno tridimensional protector para que conservara su forma y, por tanto, su actividad, incluso a altas temperaturas.
Para sus experimentos, los investigadores han encapsulado la enzima en una estructura porosa formada por un polímero orgánico. Los poros son lo suficientemente grandes como para que las sustancias que la enzima necesita para llevar a cabo la reacción química puedan entrar y los productos resultantes puedan salir.
Al mismo tiempo, la estructura protege a la enzima para que no se despliegue con el calor y, por lo tanto, no se deforme. En los procesos químicos convencionales, las enzimas suelen fijarse a una superficie, por lo que quedan expuestas directamente al entorno. En el nuevo proceso, en cambio, la enzima está protegida dentro de una estructura porosa en forma de jaula, pero al mismo tiempo puede seguir funcionando y reutilizarse varias veces.
La enzima se mantuvo protegida incluso a 100 grados Celsius
Para los estudios, los investigadores utilizaron una lipasa. Esta enzima se emplea con frecuencia en síntesis químicas, pero normalmente es sensible al calor. Al incrustarla en la estructura porosa del material, los investigadores pudieron demostrar que la lipasa permanece activa incluso a altas temperaturas y que, por lo tanto, la estructura porosa protege efectivamente a la enzima del calor. Sin esta protección, en cambio, la lipasa pierde en gran medida su actividad.
Incluso a 100 grados Celsius, la enzima encapsulada se mantuvo activa. A esta temperatura, llegó a funcionar incluso aproximadamente el doble de rápido que a temperatura ambiente. La enzima protegida, que se utiliza como biocatalizador, siguió siendo eficaz incluso tras un uso repetido. En un montaje experimental para estudiar su reutilización, su rendimiento se mantuvo prácticamente inalterado a 100 grados Celsius a lo largo de doce ciclos de reacción.
«El punto de partida de este trabajo fue la pregunta de investigación fundamental sobre qué métodos permiten evitar el desdoblamiento de las enzimas incluso a altas temperaturas y en condiciones de reacción exigentes», afirma la Dra. Jianing Yang, autora principal del estudio. «Se demostró que las enzimas presentan las propiedades deseadas gracias a su incorporación a medida en compuestos de jaula».
El procedimiento resulta interesante para la industria química
La ventaja de la alta estabilidad térmica va más allá de la propia enzima. Algunas materias primas químicas son sólidas a temperatura ambiente y solo se funden a temperaturas de 100 grados Celsius o superiores. Hasta ahora, para llevar a cabo reacciones enzimáticas, estas sustancias solían tener que mezclarse primero con un disolvente, lo que complicaba el proceso.
Con el nuevo procedimiento, en cambio, los investigadores pueden utilizar las sustancias directamente en estado fundido. En sus experimentos lograron, entre otras cosas, una reacción a 110 grados Celsius. Otros ensayos demostraron que el método también funciona a temperaturas de hasta 120 grados Celsius. Las reacciones se llevaron a cabo sin necesidad de disolventes orgánicos.
Esto resulta interesante para la industria química: un posible campo de aplicación es la fabricación de los denominados ésteres. Estos se utilizan, entre otras cosas, en productos cosméticos, perfumes y plásticos. Muchas de las materias primas empleadas para ello tienen puntos de fusión superiores a los 100 grados Celsius.
Utilizar enzimas donde hasta ahora no era posible
«Nuestro objetivo era lograr que los procesos biocatalíticos se pudieran aplicar de forma eficiente incluso allí donde hasta ahora se consideraba imposible», afirma el profesor Dr. Harald Gröger, director del grupo de trabajo de Química Orgánica Industrial y Biotecnología y coautor del estudio. «Queremos seguir desarrollando la investigación de forma sistemática hacia la aplicación práctica e impulsar su transferencia a los procesos industriales».
El profesor Dr. Andreas Hütten, catedrático de Física en Bielefeld y coautor del estudio, investigó junto con su equipo, entre otras cosas, la estructura del material y cómo queda encapsulada la enzima en su interior. Para ello se utilizaron, entre otros, métodos de microscopía electrónica.
«Hemos analizado la estructura del material con un microscopio electrónico de transmisión de alta resolución y, de este modo, hemos obtenido información sobre el interior de la estructura polimérica porosa», afirma Hütten. «Supuso un reto especial, ya que el material no tiene una estructura regular como la de un cristal». Estos estudios fueron fundamentales para comprender cómo está organizada la estructura porosa y cómo queda encapsulada la enzima.
Más investigación para su aplicación en la industria
Esta colaboración también pone de manifiesto cómo una cuestión científica fundamental puede dar lugar a una posible aplicación industrial. Los investigadores han mantenido ya conversaciones con empresas de diversos sectores. El objetivo es seguir desarrollando el proceso y ampliarlo a otras enzimas y procesos industriales. Para ello, aún son necesarias más investigaciones, entre otras cosas sobre la estabilidad a largo plazo de los biocatalizadores y sobre la transferencia del proceso a escala técnica.
La investigación ya fue galardonada a principios de 2026 con el Premio Jörg Schwarzbich al Inventor 2025. Este premio, dotado con 40 000 euros, lo otorgan la Sociedad Universitaria de Bielefeld y la Universidad de Bielefeld, y reconoce los inventos científicos con un alto potencial de innovación y aplicación.
Opinión del profesor Dr. Harald Gröger sobre el tema: «El paso decisivo fue no fijar la enzima a superficies, sino insertarla en una estructura tridimensional en forma de jaula. Esto nos permite utilizar enzimas a temperaturas que, hasta ahora, resultaban demasiado elevadas para reacciones biocatalíticas eficientes y, por lo tanto, no eran adecuadas. Ahora se trata de seguir desarrollando este concepto y hacerlo viable para aplicaciones industriales».
Nota: Este artículo ha sido traducido utilizando un sistema informático sin intervención humana. LUMITOS ofrece estas traducciones automáticas para presentar una gama más amplia de noticias de actualidad. Como este artículo ha sido traducido con traducción automática, es posible que contenga errores de vocabulario, sintaxis o gramática. El artículo original en Alemán se puede encontrar aquí.
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