La 'paradoja' de la resistencia de la rana venenosa ante sus propias toxinas, explicada
Los investigadores disponen ahora de información adicional sobre cómo las ranas venenosas pueden haber desarrollado resistencia contra sus propias toxinas, gracias a los resultados de un nuevo estudio. Según afirman, los hallazgos tienen implicaciones importantes que podrían ser de interés para la industria farmacéutica. Las ranas venenosas neotropicales producen una neurotoxina llamada epibatidina -que se adhiere a las proteínas de la membrana celular denominadas receptores de acetilcolina-, protegiéndolas del daño y la depredación, un mecanismo de defensa que también requiere que los organismos se adapten hacia la tolerancia a epibatidina (para evitar el riesgo de intoxicación). Como consecuencia directa, se redujo sensibilidad de las ranas a la acetilcolina (un neurotransmisor clave necesario para que las células nerviosas se comuniquen entre sí), si bien a expensas de la función del receptor de acetilcolina. En busca de una explicación subyacente a esta paradoja, Rebecca Tarvin y sus colegas analizaron de cerca las propiedades eléctricas de los receptores de acetilcolina de las ranas. Los científicos expresaron receptores de acetilcolina de rana en células humanas, descubriendo que un único reemplazo de aminoácidos dentro del receptor de acetilcolina evolucionaba tres veces independientes, contribuyendo a reducir la sensibilidad a la epibatidina y a la acetilcolina. Curiosamente, la funcionalidad del receptor era finalmente rescatada por reemplazos de aminoácidos adicionales que diferían entre los distintos linajes de ranas venenosas, permitiéndoles resistir a sus toxinas autogeneradas y conservando al mismo tiempo el funcionamiento normal de sus neurotransmisores objetivo. Tarvin et al. argumentan que la adaptación y la evolución de proteínas en general deben equilibrar muchas presiones evolutivas, y que algunas adaptaciones tienen un coste, al menos al principio. Los autores observan además que los agonistas como la epibatidina son toxinas particularmente eficaces, dado que la resistencia a estos compuestos es relativamente compleja.
The little devil poison frog [Dendrobates (Oophaga) sylvaticus] is found in humid subtropical forests across southwestern Colombia and northwestern Ecuador. This species is heavily trafficked for the pet trade and its home range is rapidly degrading because of logging and development in the region. Photographed in Santo Domingo Province, Ecuador in September 2014. This material relates to a paper that appeared in the Sept. 22, 2017, issue of Science, published by AAAS. The paper, by R.D. Tarvin at University of Texas at Austin in Austin, Texas, and colleagues was titled, "Interacting amino acid replacements allow poison frogs to evolve epibatidine resistance."
Rebecca Tarvin
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