Grupo prostético



Un grupo prostético es el componente no aminoacídico que forma parte de la estructura de algunas proteínas y que se halla fuertemente unido al resto de la molécula. Las proteínas con grupo prostético reciben el nombre de heteroproteínas (o proteínas conjugadas).

Conocimientos adicionales recomendados

Hay enzimas que son proteínas conjugadas; se trata de enzimas que requieren algún cofactor (metálico u orgánico) y éste se halla ligado con fuerza de manera permanente en la estructura molecular. Si un cofactor enzimático (metálico u orgánico) sólo se une a la enzima durante la catálisis no debe ser considerado un grupo prostético.

Lista de grupos prostéticos

Grupo prostético Función Distribución
Flavín mononucleótido [1] Reacciones redox Bacterias, Archaea y eucariotas
Flavín adenín dinucleótido [1] Reacciones redox Bacterias, Archaea yeucariotas
Pirroloquinolina quinona [2] Reacciones Redox Bacterias
Fosfato de piridoxal [3] Transaminación, descarboxilación y desaminación Bacterias, Archaea y eucariotas
Biotina [4] Carboxilación Bacterias, Archaea y eucariotas
Metilcobalamina [5] Metilación e isomerización Bacterias, Archaea y eucariotas
Pirofosfato de tiamina [6] Descarboxilación Bacterias, Archaea y eucariotas
Hemo [7] Reacciones redox Bacterias, Archaea y eucariotas
Molibdopterina [8] [9] Reacciones de oxigenación Bacterias, Archaea y eucariotas
Ácido lipoico [10] Reacciones redox Bacterias, Archaea y eucariotas

Referencias

  1. a b Joosten V, van Berkel WJ (2007). "Flavoenzymes". Curr Opin Chem Biol 11 (2): 195–202.
  2. Salisbury SA, Forrest HS, Cruse WB, Kennard O (1979). "A novel coenzyme from bacterial primary alcohol dehydrogenases.". Nature 280 (5725): 843-4. PMID 471057
  3. Eliot AC, Kirsch JF (2004). "Pyridoxal phosphate enzymes: mechanistic, structural, and evolutionary considerations". Annu. Rev. Biochem. 73: 383–415.
  4. Jitrapakdee S, Wallace JC (2003). "The biotin enzyme family: conserved structural motifs and domain rearrangements". Curr. Protein Pept. Sci. 4 (3): 217–29.
  5. Banerjee R, Ragsdale SW (2003). "The many faces of vitamin B12: catalysis by cobalamin-dependent enzymes". Annu. Rev. Biochem. 72: 209–47.
  6. Frank RA, Leeper FJ, Luisi BF (2007). "Structure, mechanism and catalytic duality of thiamine-dependent enzymes". Cell. Mol. Life Sci. 64 (7-8): 892–905.
  7. Wijayanti N, Katz N, Immenschuh S (2004). "Biology of heme in health and disease". Curr. Med. Chem. 11 (8): 981–6.
  8. Mendel RR, Hänsch R (2002). "Molybdoenzymes and molybdenum cofactor in plants". J. Exp. Bot. 53 (375): 1689–98.
  9. Mendel RR, Bittner F (2006). "Cell biology of molybdenum". Biochim. Biophys. Acta 1763 (7): 621–35.
  10. Bustamante J, Lodge JK, Marcocci L, Tritschler HJ, Packer L, Rihn BH (1998). "Alpha-lipoic acid in liver metabolism and disease". Free Radic. Biol. Med. 24 (6): 1023–39.

Véase también

 
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