Desencadenada por la luz, una novedosa forma de encender una enzima
Los investigadores identifican la enzima que se vuelve catalíticamente activa por la luz
En las células vivas, las enzimas impulsan procesos metabólicos bioquímicos que permiten que las reacciones tengan lugar de manera eficiente. Es precisamente esta capacidad la que permite que se utilicen como catalizadores en la biotecnología, por ejemplo para crear productos químicos como los farmacéuticos. Los investigadores han identificado ahora una enzima que, cuando se ilumina con luz azul, se vuelve catalíticamente activa e inicia una reacción que antes era desconocida en la enzimática.
En el modelo: la luz azul desencadena una reacción especial de monooxigenasa en una enzima. Este tipo de activación era hasta ahora desconocido en la enzimología.
© Steffen L. Drees
Enzimas: son los impulsores centrales de los procesos metabólicos bioquímicos en todas las células vivas, permitiendo que las reacciones tengan lugar de manera eficiente. Es precisamente esta capacidad la que permite que se utilicen como catalizadores en la biotecnología, por ejemplo para crear productos químicos como los farmacéuticos. Un tema que se está debatiendo ampliamente en la actualidad es la catálisis fotoinducida, en la que los investigadores aprovechan la capacidad de la naturaleza para iniciar reacciones bioquímicas con la ayuda de la luz. Lo que necesitan para este propósito son enzimas que puedan ser activadas por medio de la luz. Sin embargo, no es fácil incorporar las pocas enzimas activables por luz que se producen naturalmente a los procesos biotecnológicos, ya que son altamente especializadas y difíciles de manipular.
Los investigadores de las Universidades de Münster y Pavia han identificado ahora una enzima que se vuelve catalíticamente activa cuando se expone a la luz azul y que desencadena inmediatamente una reacción hasta ahora desconocida en la enzimología. La reacción en cuestión es una reacción especial de la monooxigenasa, en la que un átomo de oxígeno se transfiere al sustrato. La reacción es apoyada por una "molécula ayudante" que, paso a paso, entrega dos electrones. Hasta ahora se había supuesto que una reacción tan dependiente de la luz no puede ocurrir en las enzimas.
"La enzima que hemos identificado pertenece a una familia muy grande de enzimas, y es realista suponer que se pueden producir otras enzimas, mediante manipulaciones genéticas, que también pueden ser activadas por la luz y que pueden ser utilizadas en una gama muy amplia de aplicaciones", dice el Dr. Steffen L. Drees, que dirigió el estudio y trabaja en el Instituto de Microbiología Molecular y Biotecnología de la Universidad de Münster. Una posible aplicación, por ejemplo, es en el campo de la medicina, donde los productos farmacéuticos podrían ser activados por medio de la luz.
Antecedentes y método
En su estudio, los investigadores investigaron la enzima PqsL, que se encuentra en el patógeno oportunista Pseudomonas aeruginosa y, originalmente, no es dependiente de la luz. Los investigadores estimularon la enzima con luz azul y analizaron la reacción utilizando, por ejemplo, una combinación de técnicas espectroscópicas y cristalográficas de resolución temporal.
La enzima examinada pertenece a la familia de las flavoproteínas y - típicamente para esta familia de proteínas - utiliza un derivado de la vitamina B2 como el llamado cofactor para catalizar la incorporación de oxígeno en las moléculas orgánicas. El cosustrato NADH (dinucleótido reducido de nicotinamida y adenina) es necesario como "molécula ayudante" para la reacción enzimática, proporcionando los electrones necesarios. El mecanismo de reacción que los investigadores observaron en su estudio es nuevo, sin embargo, y hasta ahora, único. Activado por la exposición a la luz en el complejo flavina-NADH, el NADH transfiere un solo electrón a la flavina ligada a la proteína. De esta manera se crea un radical de flavina, una molécula altamente reactiva que se caracteriza por un electrón no apareado. Utilizando la espectroscopia de resolución temporal, los investigadores pudieron observar cómo se formaba la molécula y cómo cambiaba su estado.
El radical de flavina tiene un potencial redox muy negativo, lo que significa que tiene una gran capacidad para transferir electrones a los compañeros de reacción. "Debido a esta propiedad, suponemos que el radical de flavina también puede permitir que se produzcan reacciones adicionales que ampliarían el potencial catalítico de esta enzima - así como de otras enzimas también, tal vez", dice la líder del grupo, la Prof. Susanne Fetzner.
La enzima identificada es la única hasta ahora que no es naturalmente fotoactiva, y lleva a cabo una reacción independiente de la luz en la célula bacteriana. "La estructura tridimensional de la enzima muestra que el co-factor de la flauta hacia afuera podría ser la clave de la fotoactivación", dice Simon Ernst, primer autor del estudio.
Las enzimas fotoactivas permiten un gran número de aplicaciones - por ejemplo, la catálisis de varios pasos en una reacción de un solo vaso o la catálisis resuelta espacialmente, por ejemplo para funcionalizar superficies en ciertos patrones. También pueden ser útiles para la llamada activación de promedicamentos en el cuerpo o en la piel, proceso en el que una sustancia farmacológica se activa sólo después de su metabolización en el organismo.
Nota: Este artículo ha sido traducido utilizando un sistema informático sin intervención humana. LUMITOS ofrece estas traducciones automáticas para presentar una gama más amplia de noticias de actualidad. Como este artículo ha sido traducido con traducción automática, es posible que contenga errores de vocabulario, sintaxis o gramática. El artículo original en Inglés se puede encontrar aquí.
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