22.10.2020 - Helmholtz-Zentrum Berlin für Materialien und Energie GmbH

Los nanopatines de proteínas detectados por microscopía crioelectrónica

Nanoestructuras para la electrónica, la catálisis, la medicina

Un equipo de Helmholtz-Zentrum Berlin (HZB) utilizó la crio-microscopía electrónica para detectar estructuras regulares y bidimensionales en forma de triángulos de Pascal en un material proteínico congelado por choque. Las muestras han sido sintetizadas por un grupo de investigación chino. El método de la crio-microscopía electrónica también tiene el potencial de nuevos conocimientos sobre materiales energéticos.

Los investigadores a menudo utilizan microscopios electrónicos para hacer visibles las estructuras más pequeñas. "En ellas, la muestra es escaneada en el vacío con un haz de electrones", explica el Dr. Zdravko Kochovski. El bioinformático y físico dirige el laboratorio de microscopía crioelectrónica en el Departamento de Almacenamiento de Energía Electroquímica del HZB. Uno de los retos es que la muestra no debe contener agua, por lo que debe ser preparada de antemano. Esto es particularmente costoso para las muestras biológicas. Si se reemplaza el agua dentro de la célula, la célula puede ser cambiada o incluso dañada. En el peor de los casos, esto conduce a una mala interpretación de los resultados de la medición, por ejemplo, a través de los artefactos.

Congelación de choque de muestras biológicas

Por lo tanto, investigadores como Zdravko Kochovski están adoptando un enfoque diferente y se centran en el frío extremo. Sus microscopios crioelectrónicos, derivados del griego "kryos" para "frío", trabajan a temperaturas de unos 150 grados centígrados bajo cero. La ventaja: no es necesario eliminar el agua de las muestras biológicas. En su lugar, se "congelan por choque". Los cristales de hielo que podrían dañar la célula no se forman en este proceso - el agua simplemente no tiene tiempo para esto. Los expertos llaman a este proceso, en el que la muestra se solidifica en un estado amorfo, vitrificación. "El vidrio de ventana ordinario es probablemente el representante más conocido de tales materiales", explica el investigador. "Pero los metales, semimetales o compuestos orgánicos también pueden convertirse en el estado amorfo. Esta es la mejor manera de hacer visibles las sensibles estructuras proteínicas.

Una sola capa molecular

Guosong Chen y su equipo del Laboratorio Estatal Clave de Ingeniería Molecular de Polímeros de la Universidad de Fudan en Shanghai han producido dicha muestra vitrificada. El profesor de química ha logrado por primera vez combinar las moléculas de proteína de tal manera que forman una estructura bidimensional, es decir, una sola capa molecular gruesa, en forma de un patrón especial: la red triangular Pascal. Junto con Kochovski, otros investigadores y Yan Lu, Profesor de Química y Jefe del Departamento de Almacenamiento de Energía Electroquímica del HZB, ha publicado este trabajo en la revista "Angewandte Chemie".

La auto-similitud auto-organizada

Para su investigación, Guosong Chen se basa en un proceso conocido entre los expertos como auto-ensamblado. "Las proteínas se ensamblan en las más diversas estructuras por sí mismas", explica Kochovski. Esto resulta preferentemente en estructuras autosimilares. Como el triángulo de Pascal. Este es un patrón triangular, que a su vez consiste en pequeños triángulos, en este caso tres moléculas de proteína se conectan en el mismo ángulo. Sin embargo, los triángulos de Pascal son tan complejos que nunca se produjeron en el laboratorio antes de Guosong Chen.

El patrón de la naturaleza

La naturaleza, en cambio, utiliza a menudo este método de construcción: como cápsula, por ejemplo, para empaquetar el material genético de los virus; como microtúbulo, para dar a las células una forma estable; o como pilus, con el que las bacterias pueden adherirse a otras células o formar biopelículas. Conocer las estructuras y sus orígenes amplía nuestra comprensión de los principios de diseño de la naturaleza. Pero esto no sólo sirve para satisfacer la curiosidad científica. También abre varias aplicaciones posibles. "Porque con los conocimientos necesarios, los complejos de proteínas pueden ser ensamblados en el laboratorio y los nanocables unidimensionales, las nano hojas bidimensionales o las estructuras de capas tridimensionales pueden ser adaptadas", dice Kochovski. "Esta biosíntesis tiene un gran potencial. Porque los materiales nanoestructurados no sólo son biofuncionales y biocompatibles. También tenemos grandes expectativas sobre sus propiedades".

Las nanoestructuras para la electrónica, la catálisis, la medicina

Con estructuras hechas de nanocables o nanotubos, por ejemplo, la electrónica podría abrir nuevos caminos. Los ensamblajes basados en enzimas podrían servir como catalizadores para una amplia variedad de reacciones. O como contenedores de transporte, los complejos de proteínas podrían utilizarse en el futuro para transportar ingredientes activos a la fuente de la enfermedad en el cuerpo. Y los investigadores podrían inspirarse en las vacunas sintéticas a partir de las estructuras naturales de los virus.

Hasta ahora, Kochovski se ha concentrado en las moléculas orgánicas. "Este método puede ser usado para estudiar no sólo biopolímeros sino también virus", dice el científico. "Por ejemplo, los colegas de la Universidad de Texas fueron los primeros en decodificar la estructura del virus del SARS-CoV-2. Pero esto no es de ninguna manera el fin del método de investigación helada. "Acabamos de ampliar nuestro campo de investigación y ahora también estamos investigando materiales de energía inorgánica con el crio-EM", informa Kochovski. "Estamos seguros de que hay un potencial extremadamente alto en esto para investigar estos materiales en su estado nativo y así, en última instancia, hacer más eficiente la producción de energía regenerativa.

Nota: Este artículo ha sido traducido utilizando un sistema informático sin intervención humana. LUMITOS ofrece estas traducciones automáticas para presentar una gama más amplia de noticias de actualidad. Como este artículo ha sido traducido con traducción automática, es posible que contenga errores de vocabulario, sintaxis o gramática. El artículo original en Inglés se puede encontrar aquí.

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