Liberar los frenos de la biocatálisis

Los nuevos hallazgos podrían desempeñar un papel en las tecnologías H2

01.12.2023
© RUB, Marquard

Anja Hemschemeier, Jifu Duan y Eckhard Hofmann (de izquierda a derecha) colaboraron en el estudio.

El formaldehído puede inhibir enzimas que producen hidrógeno de forma especialmente eficaz. Investigadores de Bochum han descubierto cómo evitarlo.

Las enzimas de los microorganismos pueden producir hidrógeno (H2) en determinadas condiciones, lo que las convierte en biocatalizadores potenciales para las tecnologías de H2 de origen biológico. Para que esta producción de hidrógeno sea eficiente, los investigadores intentan identificar y eliminar los posibles factores limitantes. Entre ellos se encuentra el formaldehído, que se produce de forma natural como producto metabólico en las células e inhibe la hidrogenasa [FeFe], especialmente eficiente. Un equipo del grupo de trabajo Fotobiotecnología de la Universidad Ruhr de Bochum (Alemania) logró dilucidar y desactivar el mecanismo subyacente. Los investigadores informan en la revista Journal of the American Chemical Society del 20. de noviembre de 2023.

Cómo afecta un conservante a los biocatalizadores formadores de H2

El formaldehído es conocido, entre otras cosas, como conservante, pero también aparece como metabolito natural en las células vivas. Hace doce años, científicos de la Universidad de Oxford (Reino Unido) y de la Universidad del Ruhr de Bochum (Alemania) demostraron que esta molécula omnipresente inhibe cierta clase de biocatalizadores, en concreto las hidrogenasas de tipo biónico -las llamadas [FeFe]- generadoras de hidrógeno, especialmente eficaces. "Se trata de un descubrimiento interesante, porque el formaldehído puede inhibir tanto el metabolismo natural del H2 de los microorganismos como las hidrogenasas aisladas en aplicaciones biotecnológicas", explica el Dr. Jifu Duan, primer autor del estudio.

Dilucidado el mecanismo molecular de la intoxicación por formaldehído

Después de que varios estudios teóricos plantearan la hipótesis de cómo podría influir la molécula de formaldehído en las [FeFe]-hidrogenasas, un equipo de investigadores dirigido por Jifu Duan y el profesor Eckhard Hofmann de la Universidad del Ruhr ha logrado ahora dilucidar experimentalmente el mecanismo molecular. Utilizando estructuras de [FeFe]-hidrogenasas tratadas con formaldehído y obtenidas mediante cristalografía de proteínas, pudieron demostrar que el formaldehído reacciona con el llamado centro activo de los biocatalizadores, una parte proteica inorgánica donde protones y electrones se convierten en H2. Pero además, el formaldehído se combina con otra parte proteica muy importante, necesaria para el transporte de protones al centro activo mediante un grupo químico que contiene azufre. Cuando los científicos sustituyeron esta parte por otra, el formaldehído apenas pudo ejercer su efecto inhibidor.

Los nuevos hallazgos podrían desempeñar un papel en las tecnologías H2

"Las futuras aplicaciones biotecnológicas de las [FeFe]-hidrogenasas bien podrían implicar la presencia de formaldehído, por lo que nuestros biocatalizadores modificados resistentes al formaldehído podrían utilizarse en este caso", explica Jifu Duan. "También creemos que nuestros hallazgos pueden transferirse a otros biocatalizadores". Esto podría desempeñar un papel en los procesos industriales de base biológica, pero también en la comprensión de las rutas metabólicas de los organismos vivos.

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