Nuevos conocimientos sobre el mecanismo de infección de los neumococos
Los investigadores han caracterizado una proteína del neumococo, la CbpF, que podría controlar la virulencia de la infección
Una investigación internacional liderada por el Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC) ha hallado nuevos datos sobre la estructura del neumococo que permitirán entender mejor los mecanismos de infección de esta bacteria, uno de los principales patógenos humanos, responsable de enfermedades como la otitis, la sinusitis, la meningitis o la neumonía, causante de tres millones y medio de muertes al año en todo el mundo.
Los investigadores han analizado una proteína de la superficie del neumococo, la CbpF, cuya función y estructura eran hasta ahora desconocidas. El estudio ha puesto de manifiesto que esta proteína podría controlar la virulencia de la infección, ya que su presencia inhibe la actividad de la autolisina LytC que, de modo indirecto, causa el recrudecimiento de la infección.
“Las bacterias despliegan una guerra química entre ellas en su competición por el mismo nicho ecológico [hábitat]. Algunas, entre las que se cuentan los neumococos, incluso se eliminan entre ellas durante la infección”, explica Juan Antonio Hermoso, del Instituto de Química Física Rocasolano (centro del CSIC en Madrid). Para asesinar a sus hermanos, los neumococos se valen de las autolisinas, unas proteínas que se localizan en su capa externa y que provocan la llamada lisis celular, es decir, la rotura de la pared y la membrana celulares y por tanto la muerte de la bacteria. “Este fratricidio aumenta la virulencia de la infección debido a los agentes inflamatorios que liberan los neumococos destruidos”, añade el investigador. Por tanto, si se regula su actividad puede regularse la virulencia de la infección.
“Aunque aún estamos lejos de comprender en profundidad las complejas relaciones que despliegan los patógenos durante la infección, este estudio abre una nueva vía de investigación que nos permitirá, en un futuro, desarrollar nuevas terapias y fármacos”, concluye Hermoso.
En la investigación también han participado los científicos del CSIC Pedro García y José Luis García, del Centro de Investigaciones Biológicas (también en Madrid), además de científicos del Instituto de Química Médica y de varias instituciones francesas y ameriacanas.
Rafael Molina, Ana González, Meike Stelter, Inmaculada Pérez-Dorado, Richard Kahn, María Morales, Susana Campuzano, Nuria E Campillo, Shahriar Mobasher, José L García, Pedro García & Juan A Hermoso; "Crystal structure of CbpF, a bifunctional choline-binding protein and autolysis regulador from Streptococcus pneumoniae."; EMBO Reports AOP 2009.
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