01.06.2022 - Ecole Polytechnique Fédérale de Lausanne (EPFL)

Seguimiento de la quiralidad en tiempo real

"Estos experimentos pioneros demuestran que el dicroísmo circular resuelto en el tiempo es especialmente adecuado para captar el movimiento molecular que impulsa muchos procesos (bio)químicos"

Científicos de la EPFL han desarrollado una nueva técnica basada en el láser que permite medir los cambios ultrarrápidos en la simetría estructural de las moléculas, denominados quiralidad, y rastrear sus cambios conformacionales en tiempo real. En colaboración con investigadores de las Universidades de Ginebra y Pisa, el avance resuelve una cuestión de larga data sobre cómo una importante clase de complejos metálicos cambian sus propiedades magnéticas cuando son activados por un destello de luz, y puede tener implicaciones para las aplicaciones de almacenamiento de datos magnéticos.

Las moléculas quirales existen en dos formas, denominadas enantiómeros, que son imágenes especulares la una de la otra y no superponibles, como un par de manos. Aunque comparten la mayoría de las propiedades químicas y físicas, los enantiómeros pueden tener efectos adversos en los fenómenos (bio)químicos. Por ejemplo, una proteína o enzima sólo puede unirse a una forma enantiomérica de una molécula objetivo. En consecuencia, la identificación y el control de la quiralidad suelen ser claves para el diseño de compuestos (bio)químicos, por ejemplo, en las industrias alimentaria, de fragancias y farmacéutica.

Una de las técnicas más comunes para detectar la quiralidad es el dicroísmo circular, que mide cómo las muestras quirales absorben de forma diferente la luz polarizada circularmente a la izquierda y a la derecha para identificar directamente los pares de enantiómeros. El dicroísmo circular también puede ayudar a resolver la conformación de una molécula a través de su respuesta quiral, una característica que lo ha convertido en una herramienta analítica muy popular en las ciencias (bio)químicas.

Sin embargo, hasta ahora el dicroísmo circular ha estado limitado en cuanto a resolución temporal y rango espectral. Investigadores dirigidos por Malte Oppermann en el grupo de Majed Chergui en la EPFL, han desarrollado ahora un nuevo instrumento de resolución temporal que mide los cambios de dicroísmo circular en fracciones de picosegundo (una trillonésima de segundo), lo que significa que puede "tomar" instantáneas ultrarrápidas de la quiralidad de una molécula a lo largo de su actividad (bio)química. Esto permite captar la quiralidad de las moléculas fotoexcitadas y resolver el movimiento conformacional que impulsa la conversión de la energía luminosa absorbida.

En colaboración con el grupo de Jérôme Lacour, de la Universidad de Ginebra, y de Francesco Zinna, de la Universidad de Pisa, los investigadores utilizaron el nuevo método para investigar la dinámica de conmutación magnética de los llamados "complejos de espín cruzado basados en hierro", una importante clase de moléculas metalo-orgánicas con prometedoras aplicaciones en dispositivos de almacenamiento y procesamiento de datos magnéticos. Tras décadas de investigación, el mecanismo de desactivación de su estado magnético ha quedado sin resolver, a pesar de su importancia para el almacenamiento de datos magnéticos.

Mediante un experimento de dicroísmo circular resuelto en el tiempo, los investigadores descubrieron que la pérdida de magnetización se debe a una torsión de la estructura de la molécula que distorsiona su simetría quiral. Sorprendentemente, el equipo también fue capaz de ralentizar el decaimiento del estado magnético suprimiendo el movimiento de torsión en los complejos modificados.

"Estos experimentos innovadores demuestran que el dicroísmo circular resuelto en el tiempo es especialmente adecuado para captar el movimiento molecular que impulsa muchos procesos (bio)químicos", afirma Malte Oppermann. "Esto ofrece una nueva forma de investigar fenómenos dinámicos desafiantes - por ejemplo, las rotaciones ultrarrápidas de motores moleculares sintéticos, y los cambios conformacionales de proteínas y enzimas en su entorno líquido nativo".

Nota: Este artículo ha sido traducido utilizando un sistema informático sin intervención humana. LUMITOS ofrece estas traducciones automáticas para presentar una gama más amplia de noticias de actualidad. Como este artículo ha sido traducido con traducción automática, es posible que contenga errores de vocabulario, sintaxis o gramática. El artículo original en Inglés se puede encontrar aquí.

Ecole Polytechnique Fédérale de Lausanne (EPFL)

Recommiende artículo PDF / Imprimir artículo

Compartir

Hechos, antecedentes, expedientes
  • análisis quiral
  • enantiómeros
  • enantiómeros
  • enantiómeros
Más sobre Ecole Polytechnique Fédérale de Lausanne