Nuevo descubrimiento en la investigación enzimática: el agua es la clave de la actividad
El descubrimiento podría contribuir a potenciar el uso de biocatalizadores en aplicaciones industriales como el procesado de alimentos o la producción de biocombustibles
Investigadores de la Universidad de Greifswald han descubierto una característica especial de las enzimas que intervienen en la conversión de moléculas de azúcar. Identificaron una molécula de agua coordinada con precisión. A largo plazo, este descubrimiento podría ayudar a potenciar el uso de biocatalizadores en aplicaciones industriales como el procesado de alimentos o la producción de biocombustibles. Los resultados se publicaron en Nature Communications el 31 de julio de 2025.
Bioquímicos dirigidos por el Prof. Dr. Uwe Bornscheuer, del Instituto de Bioquímica, investigaron las carbohidrato esterasas, es decir, biocatalizadores que alteran estructuras complejas de azúcares eliminando determinados grupos químicos. Las esterasas de carbohidratos influyen en la capacidad de otras enzimas para procesar estos azúcares. En el marco de la Unidad de Investigación POMPU, financiada por la DFG, y en colaboración con científicos de Brasil, los investigadores utilizaron la cristalografía de rayos X para determinar la estructura completa de dos miembros de la familia enzimática CE20(Fl8CE20_II y PpCE20_II) y pudieron dilucidar su función por primera vez.
Los científicos se toparon con un descubrimiento sorprendente en el llamado sitio activo de la enzima, es decir, la parte que lleva a cabo las reacciones químicas. "Normalmente, este sitio consta de tres aminoácidos situados con precisión que trabajan juntos - la llamada "tríada catalítica". Sin embargo, en las enzimas investigadas faltaba un componente decisivo: en lugar de un aminoácido directamente implicado, identificamos una molécula de agua coordinada con precisión que es capaz de realizar la función", explica Michelle Teune, doctoranda de la Universidad de Greifswald y coautora del estudio junto con Plinio Vieira.
Esta estructura recién descubierta -una "tríada catalítica mediada por agua"- se confirmó además en experimentos específicos. Los investigadores estudiaron varias mutaciones de la enzima para evaluar su influencia en la coordinación de la molécula de agua. Según los resultados, la molécula de agua de esta nueva tríada desempeña un papel central en la actividad de las enzimas. "Nuestros resultados demuestran que el agua no sólo sirve como disolvente, sino que en realidad participa activamente en la reacción", explica el Prof. Michael Lammers, que participó en el estudio como biólogo estructural del Instituto de Bioquímica, y añade: "Se trata de un mecanismo que desconocíamos hasta ahora y que amplía sustancialmente nuestra comprensión de las enzimas".
"Este estudio demuestra lo valiosa que puede ser la colaboración científica y aporta importantes conocimientos fundamentales para nuestra comprensión de las esterasas de carbohidratos, lo que también será importante para nuestro recientemente concedido CONCENTRATE de Transregio/CRC", afirma el Prof. Dr. Uwe Bornscheuer, investigador principal del proyecto.
Estos nuevos descubrimientos no sólo son importantes para la investigación fundamental, sino que también podrían encontrar una aplicación práctica, ya que estos biocatalizadores a partir de carbohidratos terrestres y marinos podrían utilizarse para crear productos de valor sostenible para diversas aplicaciones en la industria alimentaria o en el campo de la biotecnología, por ejemplo, para la producción de biocombustibles".
Nota: Este artículo ha sido traducido utilizando un sistema informático sin intervención humana. LUMITOS ofrece estas traducciones automáticas para presentar una gama más amplia de noticias de actualidad. Como este artículo ha sido traducido con traducción automática, es posible que contenga errores de vocabulario, sintaxis o gramática. El artículo original en Inglés se puede encontrar aquí.
Publicación original
Michelle Teune, Plínio S. Vieira, Thorben Döhler, Gottfried J. Palm, Theresa Dutschei, Daniel Bartosik, Leona Berndt, Gabriela F. Persinoti, Sandra Maaß, Dörte Becher, Thomas Schweder, Mário T. Murakami, Michael Lammers, Uwe T. Bornscheuer; "Insights into a water-mediated catalytic triad architecture in CE20 carbohydrate esterases"; Nature Communications, Volume 16, 2025-7-31
Más noticias del departamento ciencias
Estos productos pueden interesarle
Berghof Reaktortechnologie - Hoch- und Niederdruckreaktoren, Druckbehälter und metallfreie Reaktoren de Berghof
Sistemas seguros de alta y baja presión para medios agresivos
Reactores resistentes a la corrosión con revestimiento de PTFE - configurables individualmente
BRC - Berghof Reactor Controller de Berghof
BRC: paquete completo para la adquisición de datos, almacenamiento y control de todos los parámetros del proceso
Los controladores táctiles son fáciles de usar y proporcionan un acceso rápido a todas las funciones importantes
