Cómo un microorganismo de las profundidades marinas rompe los enlaces químicos más resistentes
Perspectiva molecular sobre la fijación biológica de nitrógeno cerca del punto de ebullición
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Investigadores del Instituto Max Planck de Microbiología Marina y del Institut de Biologie Structurale han determinado la estructura y las características moleculares de una enzima extraordinariamente resistente al calor que transforma el nitrógeno gaseoso en amoníaco. Sus hallazgos, publicados en *Nature Communications*, aportan nuevos conocimientos sobre cómo la naturaleza rompe el enlace triple del N₂, excepcionalmente fuerte, para generar este importante fertilizante y biocombustible.
Romper uno de los enlaces químicos más resistentes de la naturaleza
Los microorganismos son capaces de realizar cosas extraordinarias, como la fijación de nitrógeno, es decir, la conversión del nitrógeno gaseoso (N₂) en una forma que los organismos puedan utilizar. Aunque el nitrógeno gaseoso constituye alrededor del 78 % de la atmósfera terrestre, ni las plantas ni los animales pueden utilizarlo directamente. Los dos átomos de nitrógeno están unidos por un «superpegamento»: un triple enlace químico. Pero algunos microorganismos tienen un superpoder: pueden fijar el nitrógeno rompiendo estos enlaces y convirtiendo el N₂ en amoníaco, que luego puede utilizarse para construir moléculas biológicas. Uno de estos «superhéroes» es la arquea de aguas profundas Methanocaldococcus infernus. Este microorganismo vive en zonas volcánicas marinas, donde las temperaturas de los fluidos de las fuentes hidrotermales pueden superar el punto de ebullición del agua.
Esto despertó la curiosidad de los científicos del laboratorio de Tristan Wagner en el Instituto Max Planck de Microbiología Marina de Bremen. «Domestizaron» a este microorganismo, obligándolo a fijar N₂ incluso a temperaturas superiores a los 90 °C. «¿Cómo lo consiguen, con tanto calor? ¿Y cómo puede funcionar en estas condiciones la enzima que rompe el triple enlace del N₂?», se preguntó Wagner.
La enzima que proporciona la supercapacidad de fijar N₂ se denomina nitrogenasa, una enzima que contiene el metalocofactor más complejo conocido en biología. Los metalocofactores son moléculas metálicas auxiliares, unidas a una enzima y esenciales para su funcionamiento. Las nitrogenasas mejor estudiadas y de mayor rendimiento tienen un metalocofactor que contiene molibdeno, pero también existen formas que contienen únicamente vanadio o hierro. La relación entre estas diferentes formas y el mecanismo exacto por el que sus centros metálicos les permiten romper el triple enlace del N₂ siguen siendo un área activa de investigación.
Una nitrogenasa extraordinaria diseñada para condiciones extremas
«La nitrogenasa encontrada en Methanocaldococcus infernus es notable porque parece compartir rasgos de las formas de molibdeno, vanadio y hierro. Este tipo de nitrogenasa podría ser similar a un antepasado común de las nitrogenasas, el antiguo sistema del que todas ellas evolucionaron. Por lo tanto, podría aportar principios comunes a la reacción de la nitrogenasa», afirma Wagner. Los investigadores lograron aislar la nitrogenasa directamente del microbio. Esta enzima demostró ser excepcionalmente estable a altas temperaturas, ya que la proteína comienza a descomponerse solo a 90 °C, y parte de ella incluso sobrevivió a 98 °C.
«Esto demuestra que esta enzima está diseñada para funcionar en condiciones en las que la mayoría de las proteínas se descompondrían rápidamente, como la clara de huevo cocida en agua caliente», afirma la autora principal, Nevena Maslać, del Instituto Max Planck de Microbiología Marina. «No está activa a temperatura ambiente. Más bien, demostramos que solo produce amoníaco a altas temperaturas. Su extrema estabilidad nos permitió estudiar estados de la nitrogenasa que suelen ser difíciles de captar».
Métodos de vanguardia para un análisis molecular
Para obtener una imagen detallada de esta nitrogenasa, los investigadores no tuvieron que desplazarse a las profundidades marinas, pero sí tuvieron que llevar a cabo una hazaña que combinaba fisiología microbiana, purificación de enzimas nativas, bioquímica y biología estructural —todo ello en condiciones estrictamente libres de oxígeno para evitar daños irreversibles en sus metalocofactores—.
Para ello, los investigadores obtuvieron la enzima en forma de cristal y la estudiaron en el Institut de Biologie Structurale de Grenoble, en Francia. Allí utilizaron el sincrotrón del centro —un acelerador circular de partículas que produce potentes rayos X—. En primer lugar, los científicos desvelaron la estructura molecular de la nitrogenasa. Consiguieron una imagen con resolución casi atómica de la nitrogenasa más simple conocida hasta la fecha. Esta combina características estructurales de las tres familias de nitrogenasas conocidas: las nitrogenasas que contienen solo molibdeno, las que contienen solo vanadio y las que contienen solo hierro. Esto respalda la idea de que las nitrogenasas ancestrales podrían haber sido más similares a esta enzima arquea que a sus homólogas bacterianas. A continuación, los investigadores querían asegurarse de que la nitrogenasa contuviera el metalocofactor de molibdeno. «Nuestra búsqueda del molibdeno supuso un reto técnico enorme y obligó a los expertos del sincrotrón a llevar su instrumento hasta sus límites absolutos», afirma Wagner.
Al final, la medición no solo proporcionó la señal típica del molibdeno, sino que deparó otra sorpresa: «¡Nos quedamos atónitos al observar un estado hasta ahora no observado en una nitrogenasa que contiene molibdeno!». Hasta ahora, el denominado estado de «renovación», que podría indicar una etapa intermedia en la reacción, solo se había detectado en las formas que contienen únicamente vanadio y hierro. El hecho de observar este estado también en una enzima con molibdeno sugiere que la nitrogenasa sigue universalmente el mismo patrón para descomponer el N2.
De la química de las profundidades marinas a la biotecnología del futuro
Comprender mejor la fijación de nitrógeno es importante para mucho más que solo el fondo marino. Los microorganismos fijadores de nitrógeno, como el M. infernus, no solo proporcionan nitrógeno en forma de amoníaco, sino que también desempeñan un papel fundamental en el ciclo del carbono de la Tierra al generar la mitad del metano que encontramos en la atmósfera. En el futuro, estos organismos podrían explorarse como plataformas biológicas para convertir gases en productos útiles, incluidos el metano y el amoníaco, utilizando hidrógeno verde como fuente de energía.
«¿Y si algún día los cultivos pudieran obtener nitrógeno directamente del N₂ atmosférico?», especula Wagner. Eso podría hacer que la agricultura dependiera menos de los fertilizantes industriales. Hoy en día, la producción de fertilizantes mediante el proceso Haber-Bosch requiere una cantidad considerable de energía y está asociada a emisiones de gases de efecto invernadero, mientras que el uso excesivo de fertilizantes contribuye a la eutrofización y a otros problemas medioambientales. «Por ahora, el estudio aporta algo más fundamental: una visión molecular actualizada de una de las reacciones químicas más notables de la biología».
Nota: Este artículo ha sido traducido utilizando un sistema informático sin intervención humana. LUMITOS ofrece estas traducciones automáticas para presentar una gama más amplia de noticias de actualidad. Como este artículo ha sido traducido con traducción automática, es posible que contenga errores de vocabulario, sintaxis o gramática. El artículo original en Inglés se puede encontrar aquí.
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