Microscopía crioelectrónica - Descifrado el ciclo de reacción de una enzima fijadora de CO2
Una prometedora enzima candidata para la producción de biocombustible a partir de dióxido de carbono
La criomicroscopía electrónica de alta resolución permite estudiar en detalle procesos enzimáticos complejos. Con este método, un equipo de investigación de la Universidad de Potsdam y la Humboldt-Universität de Berlín consiguió caracterizar en detalle el complejo enzimático CODH/ACS. Descubrieron que el complejo se mueve en el curso de las reacciones químicas y determina así la secuencia de reacción. Sus resultados se han publicado en la revista "Nature Catalysis".
La profesora Petra Wendler y el Dr. Jakob Ruickoldt durante la preparación del portamuestras para criomicroscopía electrónica.
Copyright: Sophie Reisdorf
Antes del inicio de la fotosíntesis en la historia de la Tierra y de la acumulación de oxígeno en la atmósfera, vivían microorganismos anaerobios, que no necesitan oxígeno para su metabolismo. La fijación anaeróbica del carbono se considera uno de los procesos más antiguos y eficaces de su especie y también desempeña un papel fundamental en los ecosistemas modernos, por ejemplo en los pantanos volcánicos o en el tubo digestivo de los animales. El complejo enzimático CO-deshidrogenasa-acetil-CoA-sintetasa (CODH/ACS) esencial para ello se conserva en los microorganismos desde hace más de 3.500 millones de años.
La catálisis, es decir, la aceleración de los procesos químicos en la CODH/ACS, se basa en diversos grupos metálicos de níquel-hierro que convierten el dióxido de carbono en la importante biomolécula acetil-CoA en varios pasos de reacción. La eficacia de esta reacción convierte a la CODH/ACS en una prometedora enzima candidata para la producción de biocombustible a partir de dióxido de carbono. Investigadores de la Universidad de Potsdam y de la Universidad Humboldt de Berlín han utilizado por primera vez la criomicroscopía electrónica de alta resolución (criomicroscopía electrónica) para dilucidar el ciclo catalítico de la CODH/ACS. La criomicroscopía electrónica tiene una amplia gama de aplicaciones y puede emplearse para el análisis estructural de diversas enzimas y biopolímeros.
"Nuestros mapas de crio-EM de seis estados intermedios de la CODH/ACS están tan bien resueltos que las moléculas unidas al centro metálico pueden correlacionarse claramente con los movimientos de la proteína", afirma Jakob Ruickoldt, primer autor del estudio. "Los diferentes estados de unión de CODH/ACS aún no se habían investigado mediante crio-EM", afirma Petra Wendler. "Gracias a este método, hemos descubierto cómo la unión de las distintas moléculas prepara el centro activo para el siguiente paso de la reacción, evitando así reacciones secundarias y la pérdida de valiosos intermedios de reacción. Este conocimiento ayudará a utilizar la catálisis del antiguo complejo enzimático para la fijación biotecnológica del carbono."
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